Protein adalah salah satu elemen organik penting dari setiap sel hidup tubuh. Mereka melakukan banyak fungsi: mendukung, memberi sinyal, enzimatik, transportasi, struktural, reseptor, dll. Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuaterner telah menjadi adaptasi evolusioner yang penting. Terbuat dari apakah molekul-molekul ini? Mengapa konformasi protein yang benar dalam sel-sel tubuh begitu penting?
Komponen struktural protein
Monomer dari setiap rantai polipeptida adalah asam amino (AA). Senyawa organik dengan berat molekul rendah ini cukup umum di alam dan dapat eksis sebagai molekul independen yang menjalankan fungsinya sendiri. Diantaranya adalah transportasi zat, penerimaan, penghambatan atau aktivasi enzim.
Ada sekitar 200 asam amino biogenik secara total, tetapi hanya 20 di antaranya yang dapat menjadi monomer protein. Mereka mudah larut dalam air, memiliki struktur kristal, dan banyak rasa manis.
C kimiaDari sudut pandang AA, ini adalah molekul yang tentu saja mengandung dua gugus fungsi: -COOH dan -NH2. Dengan bantuan kelompok-kelompok ini, asam amino membentuk rantai, menghubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Masing-masing dari 20 asam amino proteinogenik memiliki radikalnya sendiri, tergantung pada sifat kimianya yang bervariasi. Menurut komposisi radikal tersebut, semua AA diklasifikasikan ke dalam beberapa kelompok.
- Nonpolar: isoleusin, glisin, leusin, valin, prolin, alanin.
- Polar dan tidak bermuatan: treonin, metionin, sistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aroma: tirosin, fenilalanin, triptofan.
- Kutub dan bermuatan negatif: glutamat, aspartat.
- Kutub dan bermuatan positif: arginin, histidin, lisin.
Setiap tingkat organisasi struktur protein (primer, sekunder, tersier, kuaterner) didasarkan pada rantai polipeptida yang terdiri dari AA. Satu-satunya perbedaan adalah bagaimana urutan ini terlipat dalam ruang dan dengan bantuan ikatan kimia apa konformasi ini dipertahankan.
Struktur primer protein
Setiap protein terbentuk pada ribosom - organel sel non-membran yang terlibat dalam sintesis rantai polipeptida. Di sini, asam amino dihubungkan satu sama lain menggunakan ikatan peptida yang kuat, membentuk struktur primer. Namun, struktur protein primer ini sangat berbeda dari yang kuaterner, sehingga pematangan molekul lebih lanjut diperlukan.
Protein sepertielastin, histones, glutathione, sudah dengan struktur yang begitu sederhana, mampu menjalankan fungsinya di dalam tubuh. Untuk sebagian besar protein, langkah selanjutnya adalah pembentukan konformasi sekunder yang lebih kompleks.
Struktur protein sekunder
Pembentukan ikatan peptida adalah langkah pertama dalam pematangan sebagian besar protein. Agar mereka dapat menjalankan fungsinya, konformasi lokal mereka harus mengalami beberapa perubahan. Hal ini dicapai dengan bantuan ikatan hidrogen - rapuh, tetapi pada saat yang sama banyak hubungan antara pusat asam dan basa dari molekul asam amino.
Inilah bagaimana struktur sekunder protein terbentuk, yang berbeda dari kuartener dalam kesederhanaan perakitan dan konformasi lokalnya. Yang terakhir berarti bahwa tidak seluruh rantai mengalami transformasi. Ikatan hidrogen dapat terbentuk di beberapa tempat dengan jarak yang berbeda satu sama lain, dan bentuknya juga tergantung pada jenis asam amino dan metode perakitannya.
Lisozim dan pepsin adalah perwakilan dari protein yang memiliki struktur sekunder. Pepsin terlibat dalam pencernaan, dan lisozim melakukan fungsi pelindung dalam tubuh, menghancurkan dinding sel bakteri.
Fitur struktur sekunder
Konformasi lokal dari rantai peptida dapat berbeda satu sama lain. Beberapa lusin telah dipelajari, dan tiga di antaranya adalah yang paling umum. Diantaranya adalah alpha helix, beta layer dan beta twist.
Spiral alfa –salah satu konformasi paling umum dari struktur sekunder sebagian besar protein. Ini adalah kerangka batang kaku dengan stroke 0,54 nm. Radikal asam amino mengarah ke luar
Spiral tangan kanan adalah yang paling umum, dan pasangan kidal terkadang dapat ditemukan. Fungsi pembentukan dilakukan oleh ikatan hidrogen, yang menstabilkan ikal. Rantai yang membentuk heliks alfa mengandung sangat sedikit prolin dan asam amino bermuatan polar.
- Pergantian beta diisolasi menjadi konformasi terpisah, meskipun dapat disebut sebagai bagian dari lapisan beta. Intinya adalah pembengkokan rantai peptida, yang didukung oleh ikatan hidrogen. Biasanya tempat tikungan itu sendiri terdiri dari 4-5 asam amino, di antaranya keberadaan prolin adalah wajib. AK ini adalah satu-satunya dengan kerangka kaku dan pendek, yang memungkinkannya untuk membentuk putaran sendiri.
- Lapisan beta adalah rantai asam amino yang membentuk beberapa tikungan dan menstabilkannya dengan ikatan hidrogen. Konformasi ini sangat mirip dengan selembar kertas yang dilipat menjadi akordeon. Paling sering, protein agresif memiliki bentuk ini, tetapi ada banyak pengecualian.
Membedakan antara lapisan beta paralel dan antiparalel. Dalam kasus pertama, C- dan N- berakhir di tikungan dan di ujung rantai bertepatan, dan dalam kasus kedua tidak.
Struktur tersier
Pengemasan protein lebih lanjut mengarah pada pembentukan struktur tersier. Konformasi ini distabilkan dengan bantuan ikatan hidrogen, disulfida, hidrofobik dan ion. Jumlahnya yang besar memungkinkan untuk memutar struktur sekunder menjadi struktur yang lebih kompleks.bentuk dan stabilkan.
Pisahkan protein globular dan fibrilar. Molekul peptida globular adalah struktur bola. Contoh: albumin, globulin, histon dalam struktur tersier.
Protein berserat membentuk untaian yang kuat, yang panjangnya melebihi lebarnya. Protein semacam itu paling sering melakukan fungsi struktural dan pembentukan. Contohnya adalah fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktur protein dalam struktur kuartener molekul
Jika beberapa globul bergabung menjadi satu kompleks, yang disebut struktur kuartener terbentuk. Konformasi ini tidak khas untuk semua peptida, dan terbentuk ketika diperlukan untuk melakukan fungsi penting dan spesifik.
Setiap globul dalam protein kompleks adalah domain atau protomer yang terpisah. Secara kolektif, struktur protein dari struktur kuaterner molekul disebut oligomer.
Biasanya, protein seperti itu memiliki beberapa konformasi stabil yang terus berubah satu sama lain, baik tergantung pada pengaruh faktor eksternal, atau ketika diperlukan untuk melakukan fungsi yang berbeda.
Perbedaan penting antara struktur tersier dan kuaterner protein adalah ikatan antarmolekul, yang bertanggung jawab untuk menghubungkan beberapa globul. Di tengah seluruh molekul, sering ada ion logam, yang secara langsung mempengaruhi pembentukan ikatan antarmolekul.
Struktur protein tambahan
Tidak selalu rantai asam amino cukup untuk menjalankan fungsi protein. PADADalam kebanyakan kasus, zat lain yang bersifat organik dan anorganik melekat pada molekul tersebut. Karena fitur ini merupakan karakteristik dari banyaknya jumlah enzim, komposisi protein kompleks biasanya dibagi menjadi tiga bagian:
- Apoenzim adalah bagian protein dari molekul, yang merupakan urutan asam amino.
- Koenzim bukanlah protein, tetapi bagian organik. Ini dapat mencakup berbagai jenis lipid, karbohidrat, atau bahkan asam nukleat. Ini termasuk perwakilan dari senyawa aktif biologis, di antaranya ada vitamin.
- Kofaktor - bagian anorganik, diwakili dalam sebagian besar kasus oleh ion logam.
Struktur protein dalam struktur kuaterner suatu molekul memerlukan partisipasi beberapa molekul yang berbeda asalnya, sehingga banyak enzim memiliki tiga komponen sekaligus. Contohnya adalah fosfokinase, enzim yang memastikan transfer gugus fosfat dari molekul ATP.
Di manakah struktur kuartener molekul protein yang terbentuk?
Rantai polipeptida mulai disintesis di ribosom sel, tetapi pematangan protein lebih lanjut terjadi di organel lain. Molekul yang baru terbentuk harus memasuki sistem transpor, yang terdiri dari membran inti, RE, aparatus Golgi dan lisosom.
Komplikasi struktur spasial protein terjadi di retikulum endoplasma, di mana tidak hanya berbagai jenis ikatan yang terbentuk (hidrogen, disulfida, hidrofobik, antarmolekul, ionik), tetapi juga koenzim dan kofaktor yang ditambahkan. Ini membentuk kuartenerstruktur protein.
Ketika molekul benar-benar siap untuk bekerja, ia memasuki sitoplasma sel atau aparatus Golgi. Dalam kasus terakhir, peptida ini dikemas ke dalam lisosom dan diangkut ke kompartemen sel lainnya.
Contoh protein oligomer
Struktur kuarter adalah struktur protein, yang dirancang untuk berkontribusi pada kinerja fungsi vital dalam organisme hidup. Konformasi kompleks molekul organik memungkinkan, pertama-tama, untuk mempengaruhi kerja banyak proses metabolisme (enzim).
Protein penting secara biologis adalah hemoglobin, klorofil, dan hemosianin. Cincin porfirin adalah dasar dari molekul-molekul ini, di tengahnya adalah ion logam.
Hemoglobin
Struktur kuaterner dari molekul protein hemoglobin terdiri dari 4 globul yang dihubungkan oleh ikatan antarmolekul. Di tengah adalah porphin dengan ion besi. Protein diangkut dalam sitoplasma eritrosit, di mana mereka menempati sekitar 80% dari total volume sitoplasma.
Dasar molekulnya adalah heme, yang lebih bersifat anorganik dan berwarna merah. Ini juga merupakan produk pemecahan utama hemoglobin di hati.
Kita semua tahu bahwa hemoglobin melakukan fungsi transportasi penting - transfer oksigen dan karbon dioksida ke seluruh tubuh manusia. Konformasi kompleks molekul protein membentuk pusat aktif khusus, yang mampu mengikat gas yang sesuai dengan hemoglobin.
Ketika kompleks protein-gas terbentuk, apa yang disebut oksihemoglobin dan karbohemoglobin terbentuk. Namun, ada satu lagiberbagai asosiasi semacam itu, yang cukup stabil: karboksihemoglobin. Ini adalah kompleks protein dan karbon monoksida, stabilitas yang menjelaskan serangan mati lemas dengan toksisitas yang berlebihan.
Klorofil
Perwakilan lain dari protein dengan struktur kuaterner, yang ikatan domainnya sudah didukung oleh ion magnesium. Fungsi utama dari seluruh molekul adalah partisipasi dalam proses fotosintesis pada tumbuhan.
Ada berbagai jenis klorofil, yang berbeda satu sama lain dalam radikal cincin porfirin. Masing-masing varietas ini ditandai dengan huruf alfabet Latin yang terpisah. Misalnya, tumbuhan darat dicirikan oleh adanya klorofil a atau klorofil b, sedangkan alga juga mengandung jenis protein ini.
Hemosianin
Molekul ini adalah analog dari hemoglobin pada banyak hewan tingkat rendah (artropoda, moluska, dll.). Perbedaan utama dalam struktur protein dengan struktur molekul kuaterner adalah adanya ion seng dan bukan ion besi. Hemosianin memiliki warna kebiruan.
Terkadang orang bertanya-tanya apa yang akan terjadi jika kita mengganti hemoglobin manusia dengan hemosianin. Dalam hal ini, kandungan zat yang biasa dalam darah, dan khususnya asam amino, terganggu. Hemosianin juga tidak stabil untuk membentuk kompleks dengan karbon dioksida, sehingga "darah biru" cenderung membentuk gumpalan darah.
