Jutaan reaksi kimia terjadi di dalam sel organisme hidup. Masing-masing sangat penting, jadi penting untuk menjaga kecepatan proses biologis pada tingkat tinggi. Hampir setiap reaksi dikatalisis oleh enzimnya sendiri. Apa itu enzim? Apa peran mereka di kandang?
Enzim. Definisi
Istilah "enzim" berasal dari bahasa Latin fermentum - ragi. Mereka juga dapat disebut enzim, dari bahasa Yunani en zyme, "dalam ragi".
Enzim adalah zat aktif secara biologis, jadi setiap reaksi yang terjadi di dalam sel tidak dapat dilakukan tanpa partisipasi mereka. Zat-zat ini bertindak sebagai katalis. Dengan demikian, setiap enzim memiliki dua sifat utama:
1) Enzim mempercepat reaksi biokimia, tetapi tidak dikonsumsi.
2) Nilai konstanta kesetimbangan tidak berubah, tetapi hanya mempercepat pencapaian nilai ini.
Enzim mempercepat reaksi biokimia hingga seribu kali, dan dalam beberapa kasus jutaan kali. Ini berarti bahwa dengan tidak adanya peralatan enzimatik, semua proses intraseluler praktis akan berhenti, dan sel itu sendiri akan mati. Oleh karena itu, peran enzim sebagai zat aktif biologis sangatlah besar.
Keragaman enzim memungkinkan Anda untuk mendiversifikasi regulasi metabolisme sel. Dalam setiap rangkaian reaksi, banyak enzim dari berbagai kelas ambil bagian. Katalis biologis sangat selektif karena konformasi spesifik dari molekul. Karena enzim dalam banyak kasus bersifat protein, mereka berada dalam struktur tersier atau kuaterner. Ini sekali lagi dijelaskan oleh kekhususan molekul.
Fungsi enzim dalam sel
Tugas utama enzim adalah mempercepat reaksi yang sesuai. Setiap rangkaian proses, mulai dari dekomposisi hidrogen peroksida hingga glikolisis, memerlukan kehadiran katalis biologis.
Fungsi enzim yang tepat dicapai dengan spesifisitas yang tinggi untuk substrat tertentu. Ini berarti bahwa katalis hanya dapat mempercepat reaksi tertentu dan tidak ada yang lain, bahkan yang sangat mirip. Menurut tingkat spesifisitas, kelompok enzim berikut dibedakan:
1) Enzim dengan spesifisitas absolut, ketika hanya satu reaksi yang dikatalisis. Misalnya, kolagenase memecah kolagen dan m altase memecah m altosa.
2) Enzim dengan spesifisitas relatif. Ini termasuk zat yang dapat mengkatalisis kelas reaksi tertentu, seperti pembelahan hidrolitik.
Kerja biokatalis dimulai dari saat pusat aktifnya menempel pada substrat. Dalam hal ini, seseorang berbicara tentang interaksi yang saling melengkapi seperti gembok dan anak kunci. Ini mengacu pada kebetulan yang lengkap dari bentuk pusat aktif dengan substrat, yang memungkinkan untuk mempercepat reaksi.
Langkah selanjutnya adalah reaksi itu sendiri. Kecepatannya meningkat karena aksi kompleks enzimatik. Pada akhirnya, kami mendapatkan enzim yang terkait dengan produk reaksi.
Tahap terakhir adalah pelepasan produk reaksi dari enzim, setelah itu pusat aktif kembali menjadi bebas untuk pekerjaan berikutnya.
Secara skema, kerja enzim pada setiap tahap dapat ditulis sebagai berikut:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P di mana S adalah substrat, E adalah enzim, dan P adalah produk.
Klasifikasi enzim
Dalam tubuh manusia, Anda dapat menemukan sejumlah besar enzim. Semua pengetahuan tentang fungsi dan kerjanya disistematisasi, dan sebagai hasilnya, satu klasifikasi muncul, berkat itu mudah untuk menentukan untuk apa katalis ini atau itu. Berikut adalah 6 kelas utama enzim, serta contoh beberapa subkelompok.
Oksidoreduktase
Enzim dari kelas ini mengkatalisis reaksi redoks. Ada 17 subkelompok secara total. Oksidoreduktase biasanya memiliki bagian non-protein, diwakili oleh vitamin atau heme.
Subkelompok berikut sering ditemukan di antara oksidoreduktase:
a) Dehidrogenase. Biokimia enzim dehidrogenase terdiri dari eliminasi atom hidrogen dan transfernya ke substrat lain. Subkelompok ini paling sering ditemukan pada reaksi pernapasan,fotosintesis. Komposisi dehidrogenase harus mengandung koenzim dalam bentuk NAD / NADP atau flavoprotein FAD / FMN. Seringkali ada ion logam. Contohnya termasuk enzim seperti sitokrom reduktase, piruvat dehidrogenase, isositrat dehidrogenase, dan banyak enzim hati (laktat dehidrogenase, glutamat dehidrogenase, dll.).
b) Oksidase. Sejumlah enzim mengkatalisis penambahan oksigen ke hidrogen, sebagai akibatnya produk reaksi dapat berupa air atau hidrogen peroksida (H20, H2 0 2). Contoh enzim: sitokrom oksidase, tirosinase.
c) Peroksidase dan katalase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan H2O2 menjadi oksigen dan air.
d) Oksigenase. Biokatalis ini mempercepat penambahan oksigen ke substrat. Dopamin hidroksilase adalah salah satu contoh enzim tersebut.
2. Transferase.
Tugas enzim golongan ini adalah mentransfer radikal dari zat donor ke zat penerima.
a) Metiltransferase. DNA methyltransferases adalah enzim utama yang mengontrol proses replikasi DNA. Metilasi nukleotida memainkan peran penting dalam pengaturan fungsi asam nukleat.
b) Asiltransferase. Enzim dari subkelompok ini mengangkut gugus asil dari satu molekul ke molekul lain. Contoh acyltransferases: lecithincholesterol acyltransferase (memindahkan gugus fungsi dari asam lemak ke kolesterol), lysophosphatidylcholine acyltransferase (gugus asil ditransfer ke lysophosphatidylcholine).
c) Aminotransferase adalah enzim yang terlibat dalam konversi asam amino. Contoh enzim: alanine aminotransferase, yang mengkatalisis sintesis alanin dari piruvat dan glutamat melalui transfer gugus amino.
d) Fosfotransferase. Enzim dari subkelompok ini mengkatalisis penambahan gugus fosfat. Nama lain untuk fosfotransferase, kinase, jauh lebih umum. Contohnya adalah enzim seperti heksokinase dan aspartat kinase, yang masing-masing menambahkan residu fosfor ke heksosa (paling sering glukosa) dan asam aspartat.
3. Hidrolase adalah kelas enzim yang mengkatalisis pemutusan ikatan dalam molekul, diikuti dengan penambahan air. Zat yang termasuk dalam kelompok ini adalah enzim utama pencernaan.
a) Esterase - memutuskan ikatan halus. Contohnya adalah lipase, yang memecah lemak.
b) Glikosidase. Biokimia enzim dari seri ini terdiri dari penghancuran ikatan glikosidik polimer (polisakarida dan oligosakarida). Contoh: amilase, sukrase, m altase.
c) Peptidase adalah enzim yang mengkatalisis pemecahan protein menjadi asam amino. Peptidase termasuk enzim seperti pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase.
d) Amidase - memisahkan ikatan amida. Contoh: arginase, urease, glutaminase, dll. Banyak enzim amidase terjadi dalam siklus ornitin.
4. Liase adalah enzim yang fungsinya mirip dengan hidrolase, namun, air tidak dikonsumsi selama pembelahan ikatan dalam molekul. Enzim golongan ini selalu mengandung bagian non protein, misalnya berupa vitamin B1 atau B6.
a) Dekarboksilase. Enzim ini bekerja pada ikatan C-C. Contohnya adalahberfungsi sebagai glutamat dekarboksilase atau piruvat dekarboksilase.
b) Hidratase dan dehidratase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi pemecahan ikatan C-O.
c) Amidine-lyases - menghancurkan ikatan C-N. Contoh: arginin suksinat liase.
d) P-O liase. Enzim semacam itu, sebagai suatu peraturan, memotong gugus fosfat dari zat substrat. Contoh: adenilat siklase.
Biokimia enzim didasarkan pada strukturnya
Kemampuan setiap enzim ditentukan oleh struktur unik dan individualnya. Enzim adalah protein yang pertama dan terutama, dan struktur serta tingkat pelipatannya memainkan peran yang menentukan dalam menentukan fungsinya.
Setiap biokatalis ditandai dengan adanya pusat aktif, yang, pada gilirannya, dibagi menjadi beberapa area fungsional independen:
1) Pusat katalitik adalah wilayah khusus protein, tempat enzim melekat pada substrat. Tergantung pada konformasi molekul protein, pusat katalitik dapat mengambil berbagai bentuk, yang harus sesuai dengan substrat dengan cara yang sama seperti kunci ke kunci. Struktur kompleks seperti itu menjelaskan mengapa protein enzimatik berada dalam keadaan tersier atau kuaterner.
2) Pusat adsorpsi - bertindak sebagai "pemegang". Di sini, pertama-tama, ada hubungan antara molekul enzim dan molekul substrat. Namun, ikatan yang dibentuk oleh pusat adsorpsi sangat lemah, yang berarti bahwa reaksi katalitik pada tahap ini dapat dibalik.
3) Pusat alosterik dapat ditemukan sebagaidi situs aktif, dan di seluruh permukaan enzim secara keseluruhan. Fungsi mereka adalah untuk mengatur fungsi enzim. Regulasi terjadi dengan bantuan molekul inhibitor dan molekul aktivator.
Protein aktivator, mengikat molekul enzim, mempercepat kerjanya. Inhibitor, sebaliknya, menghambat aktivitas katalitik, dan ini dapat terjadi dalam dua cara: baik molekul mengikat ke situs alosterik di wilayah situs aktif enzim (penghambatan kompetitif), atau menempel ke wilayah lain dari protein. (inhibisi nonkompetitif). Penghambatan kompetitif dianggap lebih efektif. Bagaimanapun, ini menutup tempat untuk mengikat substrat ke enzim, dan proses ini hanya mungkin dalam kasus kebetulan yang hampir lengkap dari bentuk molekul inhibitor dan pusat aktif.
Suatu enzim seringkali tidak hanya terdiri dari asam amino, tetapi juga zat organik dan anorganik lainnya. Dengan demikian, apoenzim diisolasi - bagian protein, koenzim - bagian organik, dan kofaktor - bagian anorganik. Koenzim dapat diwakili oleh karbohidrat, lemak, asam nukleat, vitamin. Pada gilirannya, kofaktor paling sering adalah ion logam tambahan. Aktivitas enzim ditentukan oleh strukturnya: zat tambahan yang membentuk komposisi mengubah sifat katalitik. Berbagai jenis enzim adalah hasil kombinasi dari semua faktor pembentukan kompleks di atas.
Pengaturan enzim
Enzim sebagai zat aktif biologis tidak selalu diperlukan untuk tubuh. Biokimia enzim sedemikian rupa sehingga dapat membahayakan sel hidup jika terjadi katalisis yang berlebihan. Untuk mencegah efek berbahaya dari enzim pada tubuh, entah bagaimana perlu mengatur kerjanya.
T. Karena enzim bersifat protein, mereka mudah dihancurkan pada suhu tinggi. Proses denaturasi bersifat reversibel, tetapi dapat secara signifikan mempengaruhi fungsi zat.
pH juga memainkan peran besar dalam regulasi. Aktivitas enzim tertinggi, sebagai suatu peraturan, diamati pada nilai pH netral (7,0-7,2). Ada juga enzim yang hanya bekerja di lingkungan asam atau hanya di lingkungan basa. Jadi, dalam lisosom sel, pH rendah dipertahankan, di mana aktivitas enzim hidrolitik maksimum. Jika mereka secara tidak sengaja memasuki sitoplasma, di mana lingkungan sudah lebih dekat ke netral, aktivitas mereka akan berkurang. Perlindungan seperti itu terhadap "makan sendiri" didasarkan pada kekhasan kerja hidrolase.
Perlu disebutkan pentingnya koenzim dan kofaktor dalam komposisi enzim. Kehadiran vitamin atau ion logam secara signifikan mempengaruhi fungsi enzim tertentu.
Nomenklatur Enzim
Semua enzim tubuh biasanya diberi nama tergantung pada kelasnya, serta substrat yang digunakan untuk bereaksi. Kadang-kadang, menurut tata nama sistematis, bukan hanya satu, tetapi dua substrat yang digunakan dalam nama.
Contoh nama beberapa enzim:
- Enzim hati: laktat-dehidrogenase, glutamat dehidrogenase.
- Nama sistematis lengkap enzim: laktat-NAD+-oksidoredukt-ase.
Ada juga nama-nama sepele yang tidak mengikuti aturan tata nama. Contohnya adalah enzim pencernaan: tripsin, kimotripsin, pepsin.
Proses sintesis enzim
Fungsi enzim ditentukan pada tingkat genetik. Karena molekul pada umumnya adalah protein, sintesisnya persis mengulangi proses transkripsi dan translasi.
Sintesis enzim terjadi menurut skema berikut. Pertama, informasi tentang enzim yang diinginkan dibaca dari DNA, sebagai akibatnya mRNA terbentuk. Messenger RNA mengkode semua asam amino yang menyusun enzim. Regulasi enzim juga dapat terjadi pada tingkat DNA: jika produk dari reaksi yang dikatalisis cukup, transkripsi gen berhenti dan sebaliknya, jika diperlukan suatu produk, proses transkripsi diaktifkan.
Setelah mRNA memasuki sitoplasma sel, tahap selanjutnya dimulai - translasi. Pada ribosom retikulum endoplasma, rantai primer disintesis, terdiri dari asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Namun, molekul protein pada struktur primer belum dapat menjalankan fungsi enzimatiknya.
Aktivitas enzim bergantung pada struktur protein. Pada RE yang sama, puntiran protein terjadi, sebagai akibatnya struktur sekunder pertama dan kemudian tersier terbentuk. Sintesis beberapa enzim sudah berhenti pada tahap ini, namun, untuk mengaktifkan aktivitas katalitik, seringkali diperlukanpenambahan koenzim dan kofaktor.
Di daerah tertentu dari retikulum endoplasma, komponen organik dari enzim melekat: monosakarida, asam nukleat, lemak, vitamin. Beberapa enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya koenzim.
Kofaktor memainkan peran penting dalam pembentukan struktur Kuarter protein. Beberapa fungsi enzim hanya tersedia ketika protein mencapai organisasi domain. Oleh karena itu, keberadaan struktur kuaterner sangat penting bagi mereka, di mana penghubung antara beberapa butiran protein adalah ion logam.
Beberapa bentuk enzim
Ada situasi ketika diperlukan beberapa enzim yang mengkatalisis reaksi yang sama, tetapi berbeda satu sama lain dalam beberapa parameter. Misalnya, suatu enzim dapat bekerja pada 20 derajat, tetapi pada 0 derajat tidak dapat lagi menjalankan fungsinya. Apa yang harus dilakukan organisme hidup dalam situasi seperti itu pada suhu lingkungan yang rendah?
Masalah ini mudah dipecahkan dengan adanya beberapa enzim sekaligus, yang mengkatalisis reaksi yang sama, tetapi beroperasi dalam kondisi yang berbeda. Ada dua jenis berbagai bentuk enzim:
- Isoenzim. Protein tersebut dikodekan oleh gen yang berbeda, terdiri dari asam amino yang berbeda, tetapi mengkatalisis reaksi yang sama.
- Bentuk jamak sejati. Protein ini ditranskripsi dari gen yang sama, tetapi peptida dimodifikasi pada ribosom. Keluarannya adalah beberapa bentuk enzim yang sama.
BAkibatnya, tipe pertama dari beberapa bentuk terbentuk pada tingkat genetik, sedangkan tipe kedua terbentuk pada tingkat pasca-translasi.
Pentingnya enzim
Penggunaan enzim dalam pengobatan direduksi menjadi pelepasan obat baru, yang zatnya sudah dalam jumlah yang tepat. Para ilmuwan belum menemukan cara untuk merangsang sintesis enzim yang hilang di dalam tubuh, tetapi saat ini tersedia obat-obatan secara luas yang dapat menggantikan kekurangannya untuk sementara.
Enzim yang berbeda dalam sel mengkatalisis berbagai macam reaksi yang menopang kehidupan. Salah satu enisme ini adalah perwakilan dari kelompok nuklease: endonuklease dan eksonuklease. Tugas mereka adalah mempertahankan tingkat asam nukleat yang konstan di dalam sel, menghilangkan DNA dan RNA yang rusak.
Jangan lupakan fenomena seperti pembekuan darah. Menjadi ukuran perlindungan yang efektif, proses ini berada di bawah kendali sejumlah enzim. Yang utama adalah trombin, yang mengubah protein fibrinogen yang tidak aktif menjadi fibrin yang aktif. Benangnya membuat semacam jaringan yang menyumbat tempat kerusakan pada pembuluh darah, sehingga mencegah kehilangan darah yang berlebihan.
Enzim digunakan dalam pembuatan anggur, pembuatan bir, memperoleh banyak produk susu fermentasi. Ragi dapat digunakan untuk menghasilkan alkohol dari glukosa, tetapi ekstrak darinya sudah cukup untuk kelancaran proses ini.
Fakta menarik yang belum kamu ketahui
- Semua enzim tubuh memiliki massa yang sangat besar - dari 5000 hingga1000000 Ya. Ini karena adanya protein dalam molekul. Sebagai perbandingan: berat molekul glukosa adalah 180 Da, dan karbon dioksida hanya 44 Da.
- Hingga saat ini, lebih dari 2000 enzim telah ditemukan yang ditemukan dalam sel berbagai organisme. Namun, sebagian besar zat ini belum sepenuhnya dipahami.
- Aktivitas enzim digunakan untuk menghasilkan deterjen cucian yang efektif. Di sini, enzim melakukan peran yang sama seperti di dalam tubuh: mereka memecah bahan organik, dan sifat ini membantu memerangi noda. Disarankan untuk menggunakan bubuk pencuci serupa pada suhu tidak lebih tinggi dari 50 derajat, jika tidak, proses denaturasi dapat terjadi.
- Menurut statistik, 20% orang di seluruh dunia menderita kekurangan enzim.
- Sifat enzim telah dikenal sejak lama, tetapi baru pada tahun 1897 orang menyadari bahwa bukan ragi itu sendiri, tetapi ekstrak dari selnya dapat digunakan untuk memfermentasi gula menjadi alkohol.
