Makromolekul adalah molekul yang memiliki berat molekul tinggi. Strukturnya disajikan dalam bentuk tautan berulang yang berulang. Pertimbangkan ciri-ciri senyawa tersebut, signifikansinya bagi kehidupan makhluk hidup.
Fitur komposisi
Makromolekul biologis terbentuk dari ratusan ribu bahan awal yang kecil. Organisme hidup dicirikan oleh tiga jenis makromolekul utama: protein, polisakarida, asam nukleat.
Monomer awal untuk mereka adalah monosakarida, nukleotida, asam amino. Sebuah makromolekul hampir 90 persen dari massa sel. Tergantung pada urutan residu asam amino, molekul protein tertentu terbentuk.
Berat molekul tinggi adalah zat yang memiliki massa molar lebih besar dari 103 Da.
Sejarah istilah
Kapan makromolekul itu muncul? Konsep ini diperkenalkan oleh Peraih Nobel Kimia Hermann Staudinger pada tahun 1922.
Bola polimer dapat dilihat sebagai benang kusut yang terbentuk karena pelepasan yang tidak disengajaseluruh ruang kumparan. Kumparan ini secara sistematis mengubah konformasinya; ini adalah konfigurasi spasial makromolekul. Ini mirip dengan lintasan gerak Brown.
Pembentukan kumparan semacam itu terjadi karena fakta bahwa pada jarak tertentu rantai polimer "kehilangan" informasi tentang arah. Dimungkinkan untuk berbicara tentang koil dalam kasus ketika senyawa bermolekul tinggi jauh lebih panjang daripada panjang fragmen struktural.
Konfigurasi globular
Makromolekul adalah konformasi padat di mana seseorang dapat membandingkan fraksi volume polimer dengan satuan. Keadaan globular diwujudkan dalam kasus-kasus ketika, di bawah aksi timbal balik unit polimer individu antara mereka dan lingkungan eksternal, terjadi tarik-menarik bersama.
Replika struktur makromolekul adalah bagian air yang tertanam sebagai elemen struktur tersebut. Ini adalah lingkungan hidrasi terdekat dari makromolekul.
Karakterisasi molekul protein
Makromolekul protein adalah zat hidrofilik. Ketika protein kering dilarutkan dalam air, awalnya membengkak, kemudian transisi bertahap menjadi larutan diamati. Selama pembengkakan, molekul air menembus ke dalam protein, mengikat strukturnya dengan gugus polar. Ini mengendurkan kemasan padat rantai polipeptida. Molekul protein yang membengkak dianggap sebagai solusi balik. Dengan penyerapan molekul air berikutnya, pemisahan molekul protein dari massa total diamati, danada juga proses pembubaran.
Tetapi pembengkakan molekul protein tidak dalam semua kasus menyebabkan pembubaran. Misalnya, kolagen setelah penyerapan molekul air tetap dalam keadaan bengkak.
Teori hidrat
Senyawa bermolekul tinggi menurut teori ini tidak hanya menyerap, tetapi secara elektrostatik mengikat molekul air dengan fragmen polar dari radikal samping asam amino yang bermuatan negatif, serta asam amino basa yang bermuatan positif.
Air yang terhidrasi sebagian terikat oleh gugus peptida yang membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air.
Misalnya, polipeptida yang memiliki gugus samping non-polar membengkak. Ketika mengikat kelompok peptida, itu mendorong rantai polipeptida terpisah. Kehadiran jembatan antar rantai tidak memungkinkan molekul protein untuk benar-benar terlepas, masuk ke dalam bentuk larutan.
Struktur makromolekul hancur ketika dipanaskan, mengakibatkan pemutusan dan pelepasan rantai polipeptida.
Fitur gelatin
Komposisi kimia gelatin mirip dengan kolagen, ia membentuk cairan kental dengan air. Di antara sifat-sifat karakteristik gelatin adalah kemampuannya untuk membentuk gel.
Molekul jenis ini digunakan sebagai agen hemostatik dan pengganti plasma. Kemampuan gelatin untuk membentuk gel digunakan dalam produksi kapsul di industri farmasi.
Fitur kelarutanmakromolekul
Molekul jenis ini memiliki kelarutan yang berbeda dalam air. Hal ini ditentukan oleh komposisi asam amino. Dengan adanya asam amino polar dalam struktur, kemampuan untuk larut dalam air meningkat secara signifikan.
Juga, properti ini dipengaruhi oleh kekhasan organisasi makromolekul. Protein globular memiliki kelarutan yang lebih tinggi daripada makromolekul fibrilar. Dalam banyak percobaan, ketergantungan pelarutan pada karakteristik pelarut yang digunakan telah ditetapkan.
Struktur utama setiap molekul protein berbeda, yang memberikan sifat individu protein. Adanya ikatan silang antara rantai polipeptida mengurangi kelarutan.
Struktur utama molekul protein terbentuk karena ikatan peptida (amida); ketika dihancurkan, terjadi denaturasi protein.
Menggaramkan
Untuk meningkatkan kelarutan molekul protein, digunakan larutan garam netral. Misalnya, dengan cara yang sama, pengendapan selektif protein dapat dilakukan, fraksinasinya dapat dilakukan. Jumlah molekul yang dihasilkan tergantung pada komposisi awal campuran.
Keunikan protein, yang diperoleh dengan penggaraman, adalah pelestarian karakteristik biologis setelah penghilangan garam sepenuhnya.
Inti dari proses ini adalah penghilangan oleh anion dan kation garam dari cangkang protein terhidrasi, yang memastikan stabilitas makromolekul. Jumlah maksimum molekul protein menjadi asin ketika sulfat digunakan. Metode ini digunakan untuk memurnikan dan memisahkan makromolekul protein, karena pada dasarnyaberbeda dalam besarnya muatan, parameter cangkang hidrasi. Setiap protein memiliki zona pengasinan sendiri, yaitu, untuk itu Anda perlu memilih garam dengan konsentrasi tertentu.
asam amino
Saat ini, sekitar dua ratus asam amino diketahui merupakan bagian dari molekul protein. Tergantung pada strukturnya, mereka dibagi menjadi dua kelompok:
- proteinogenic, yang merupakan bagian dari makromolekul;
- non-proteinogenic, tidak terlibat aktif dalam pembentukan protein.
Para ilmuwan telah berhasil menguraikan urutan asam amino dalam banyak molekul protein yang berasal dari hewan dan tumbuhan. Di antara asam amino yang cukup sering ditemukan dalam komposisi molekul protein, kami mencatat serin, glisin, leusin, alanin. Setiap biopolimer alami memiliki komposisi asam aminonya sendiri. Misalnya, protamin mengandung sekitar 85 persen arginin, tetapi tidak mengandung asam amino siklik. Fibroin adalah molekul protein sutera alam, yang mengandung sekitar setengah dari glisin. Kolagen mengandung asam amino langka seperti hidroksiprolin, hidroksilisin, yang tidak terdapat dalam makromolekul protein lain.
Komposisi asam amino ditentukan tidak hanya oleh karakteristik asam amino, tetapi juga oleh fungsi dan tujuan makromolekul protein. Urutan mereka ditentukan oleh kode genetik.
Tingkat organisasi struktural biopolimer
Ada empat tingkatan: primer, sekunder, tersier, dan juga kuaterner. Setiap strukturada ciri khasnya.
Struktur utama molekul protein adalah rantai polipeptida linier dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.
Struktur inilah yang paling stabil, karena mengandung ikatan kovalen peptida antara gugus karboksil dari satu asam amino dan gugus amino dari molekul lain.
Struktur sekunder melibatkan susunan rantai polipeptida dengan bantuan ikatan hidrogen dalam bentuk heliks.
Jenis biopolimer tersier diperoleh dengan pengemasan spasial polipeptida. Mereka membagi bentuk struktur tersier spiral dan berlapis-lipat.
Protein globular berbentuk elips, sedangkan molekul fibrilar berbentuk memanjang.
Jika makromolekul hanya mengandung satu rantai polipeptida, protein hanya memiliki struktur tersier. Misalnya, ini adalah protein jaringan otot (mioglobin) yang diperlukan untuk pengikatan oksigen. Beberapa biopolimer dibangun dari beberapa rantai polipeptida, yang masing-masing memiliki struktur tersier. Dalam hal ini, makromolekul memiliki struktur kuartener, terdiri dari beberapa globul yang digabungkan menjadi struktur besar. Hemoglobin dapat dianggap sebagai satu-satunya protein kuartener yang mengandung sekitar 8 persen histidin. Dialah yang merupakan buffer intraseluler aktif dalam eritrosit, yang memungkinkan mempertahankan nilai pH darah yang stabil.
Asam nukleat
Mereka adalah senyawa makromolekul yang dibentuk oleh fragmennukleotida. RNA dan DNA ditemukan di semua sel hidup, mereka melakukan fungsi menyimpan, mentransmisikan, dan juga menerapkan informasi turun-temurun. Nukleotida bertindak sebagai monomer. Masing-masing mengandung residu basa nitrogen, karbohidrat, dan juga asam fosfat. Penelitian telah menunjukkan bahwa prinsip saling melengkapi (complementarity) diamati dalam DNA organisme hidup yang berbeda. Asam nukleat larut dalam air tetapi tidak larut dalam pelarut organik. Biopolimer ini dihancurkan oleh peningkatan suhu, radiasi ultraviolet.
Alih-alih kesimpulan
Selain berbagai protein dan asam nukleat, karbohidrat adalah makromolekul. Polisakarida dalam komposisinya memiliki ratusan monomer, yang memiliki rasa manis yang menyenangkan. Contoh struktur hierarki makromolekul termasuk molekul besar protein dan asam nukleat dengan subunit kompleks.
Misalnya, struktur spasial molekul protein globular adalah konsekuensi dari organisasi asam amino bertingkat secara hierarkis. Ada hubungan erat antara level individu, elemen dari level yang lebih tinggi terhubung dengan layer yang lebih rendah.
Semua biopolimer melakukan fungsi serupa yang penting. Mereka adalah bahan bangunan untuk sel hidup, bertanggung jawab untuk penyimpanan dan transmisi informasi turun-temurun. Setiap makhluk hidup dicirikan oleh protein tertentu, sehingga ahli biokimia menghadapi tugas yang sulit dan bertanggung jawab, memecahkannya dengan menyelamatkan organisme hidup dari kematian tertentu.
