Kata "enzim" memiliki akar bahasa Latin. Dalam terjemahan, itu berarti "penghuni". Dalam bahasa Inggris, konsep "enzim" digunakan, berasal dari istilah Yunani, yang berarti hal yang sama. Enzim adalah protein khusus. Mereka terbentuk dalam sel dan memiliki kemampuan untuk mempercepat jalannya proses biokimia. Dengan kata lain, mereka bertindak sebagai katalis biologis. Mari kita pertimbangkan lebih lanjut apa yang merupakan kekhususan kerja enzim. Jenis kekhususan juga akan dijelaskan dalam artikel.
Karakteristik umum
Manifestasi aktivitas katalitik beberapa enzim disebabkan oleh adanya sejumlah senyawa non-protein. Mereka disebut kofaktor. Mereka dibagi menjadi 2 kelompok: ion logam dan sejumlah zat anorganik, serta koenzim (senyawa organik).
Mekanisme Aktivitas
Berdasarkan sifat kimianya, enzim termasuk dalam kelompok protein. Namun, tidak seperti yang terakhir, elemen yang dipertimbangkan mengandung situs aktif. Ini adalah kompleks unik dari kelompok fungsional residu asam amino. Mereka sangat berorientasi dalam ruang karena struktur tersier atau kuaterner dari enzim. dalam aktifpusatnya adalah situs katalitik dan substrat yang terisolasi. Yang terakhir inilah yang menentukan spesifisitas enzim. Substrat adalah zat tempat protein bekerja. Sebelumnya, diyakini bahwa interaksi mereka dilakukan berdasarkan prinsip "kunci kastil". Dengan kata lain, situs aktif harus jelas sesuai dengan substrat. Saat ini, hipotesis yang berbeda berlaku. Diyakini bahwa tidak ada korespondensi yang tepat pada awalnya, tetapi itu muncul selama interaksi zat. Situs kedua - katalitik - mempengaruhi kekhususan tindakan. Dengan kata lain, ini menentukan sifat reaksi yang dipercepat.
Gedung
Semua enzim dibagi menjadi satu dan dua komponen. Yang pertama memiliki struktur yang mirip dengan struktur protein sederhana. Mereka hanya mengandung asam amino. Kelompok kedua - protein - termasuk bagian protein dan non-protein. Yang terakhir adalah koenzim, yang pertama adalah apoenzim. Yang terakhir menentukan spesifisitas substrat enzim. Artinya, ia melakukan fungsi situs substrat di pusat aktif. Koenzim, karenanya, bertindak sebagai wilayah katalitik. Ini terkait dengan kekhususan tindakan. Vitamin, logam, dan senyawa dengan berat molekul rendah lainnya dapat bertindak sebagai koenzim.
Katalisis
Terjadinya reaksi kimia terkait dengan tumbukan molekul zat yang berinteraksi. Gerak mereka dalam sistem ditentukan oleh adanya energi bebas potensial. Untuk reaksi kimia, molekul perlu melakukan transisikondisi. Dengan kata lain, mereka harus memiliki kekuatan yang cukup untuk melewati penghalang energi. Ini mewakili jumlah minimum energi untuk membuat semua molekul reaktif. Semua katalis, termasuk enzim, mampu menurunkan penghalang energi. Ini berkontribusi pada percepatan reaksi.
Apa kekhususan enzim?
Kemampuan ini dinyatakan dalam percepatan reaksi tertentu saja. Enzim dapat bekerja pada substrat yang sama. Namun, masing-masing hanya akan mempercepat reaksi tertentu. Spesifisitas reaktif enzim dapat ditelusuri dengan contoh kompleks piruvat dehidrogenase. Ini termasuk protein yang mempengaruhi PVK. Yang utama adalah: piruvat dehidrogenase, piruvat dekarboksilase, asetiltransferase. Reaksi itu sendiri disebut dekarboksilasi oksidatif PVC. Produknya adalah asam asetat aktif.
Klasifikasi
Ada beberapa jenis spesifisitas enzim berikut:
- Stereokimia. Hal ini dinyatakan dalam kemampuan suatu zat untuk mempengaruhi salah satu stereoisomer substrat yang mungkin. Misalnya, fumarat hidrotase dapat bekerja pada fumarat. Namun, itu tidak mempengaruhi isomer cis - asam maleat.
- Mutlak. Spesifisitas enzim jenis ini dinyatakan dalam kemampuan suatu zat untuk mempengaruhi hanya substrat tertentu. Misalnya, sukrase bereaksi secara eksklusif dengan sukrosa, arginase dengan arginin, dan seterusnya.
- Kerabat. Kekhususan enzim dalam hal inikasus dinyatakan dalam kemampuan suatu zat untuk mempengaruhi sekelompok substrat yang memiliki ikatan sejenis. Misalnya, alfa-amilase bereaksi dengan glikogen dan pati. Mereka memiliki ikatan tipe glikosidik. Tripsin, pepsin, kimotripsin mempengaruhi banyak protein dari kelompok peptida.
Suhu
Enzim memiliki kekhususan dalam kondisi tertentu. Bagi sebagian besar dari mereka, suhu + 35 … + 45 derajat diambil sebagai yang optimal. Ketika suatu zat ditempatkan dalam kondisi dengan tingkat yang lebih rendah, aktivitasnya akan menurun. Keadaan ini disebut inaktivasi reversibel. Saat suhu naik, kemampuannya akan pulih. Perlu dikatakan bahwa ketika ditempatkan dalam kondisi di mana t lebih tinggi dari nilai yang ditunjukkan, inaktivasi juga akan terjadi. Namun, dalam hal ini, itu tidak dapat diubah, karena tidak akan dipulihkan ketika suhu turun. Ini karena denaturasi molekul.
Pengaruh pH
Muatan molekul tergantung pada keasaman. Dengan demikian, pH mempengaruhi aktivitas situs aktif dan spesifisitas enzim. Indeks keasaman optimal untuk setiap zat berbeda. Namun, dalam kebanyakan kasus adalah 4-7. Misalnya, untuk air liur alfa-amilase, keasaman optimal adalah 6,8. Sementara itu, ada sejumlah pengecualian. Keasaman pepsin yang optimal misalnya 1,5-2,0, kimotripsin dan tripsin 8-9.
Konsentrasi
Semakin banyak enzim yang ada, semakin cepat laju reaksinya. Serupakesimpulan juga dapat dibuat mengenai konsentrasi substrat. Namun, kandungan jenuh target secara teoritis ditentukan untuk setiap zat. Dengan itu, semua pusat aktif akan ditempati oleh substrat yang tersedia. Dalam hal ini, spesifisitas enzim akan maksimal, terlepas dari penambahan target selanjutnya.
Zat Pengatur
Mereka dapat dibagi menjadi inhibitor dan aktivator. Kedua kategori ini dibagi menjadi non-spesifik dan spesifik. Jenis terakhir dari aktivator termasuk garam empedu (untuk lipase di pankreas), ion klorida (untuk alfa-amilase), asam klorida (untuk pepsin). Aktivator nonspesifik adalah ion magnesium yang mempengaruhi kinase dan fosfatase, dan inhibitor spesifik adalah peptida terminal proenzim. Yang terakhir adalah bentuk zat yang tidak aktif. Mereka diaktifkan pada pembelahan peptida terminal. Jenis spesifik mereka sesuai dengan masing-masing proenzim individu. Misalnya, dalam bentuk tidak aktif, tripsin diproduksi dalam bentuk tripsinogen. Pusat aktifnya ditutup oleh heksapeptida terminal, yang merupakan inhibitor spesifik. Dalam proses aktivasi, itu dipisahkan. Situs aktif tripsin menjadi terbuka sebagai hasilnya. Inhibitor nonspesifik adalah garam dari logam berat. Misalnya tembaga sulfat. Mereka memprovokasi denaturasi senyawa.
Penghambatan
Ini bisa menjadi kompetitif. Fenomena ini diekspresikan dalam munculnya kesamaan struktural antara inhibitor dan substrat. Merekamasuk ke dalam perjuangan untuk komunikasi dengan pusat aktif. Jika kandungan inhibitor lebih tinggi dari substrat, maka akan terbentuk inhibitor enzim kompleks. Ketika zat target ditambahkan, rasionya akan berubah. Akibatnya, inhibitor akan dipaksa keluar. Misalnya, suksinat bertindak sebagai substrat untuk suksinat dehidrogenase. Inhibitornya adalah oksaloasetat atau malonat. Pengaruh kompetitif dianggap sebagai produk reaksi. Seringkali mereka mirip dengan substrat. Misalnya, untuk glukosa-6-fosfat, produknya adalah glukosa. Substratnya adalah glukosa-6 fosfat. Penghambatan non-kompetitif tidak menyiratkan kesamaan struktural antara zat. Baik inhibitor dan substrat dapat mengikat enzim pada saat yang bersamaan. Dalam hal ini, senyawa baru terbentuk. Ini adalah kompleks-enzim-substrat-inhibitor. Selama interaksi, pusat aktif diblokir. Ini karena pengikatan inhibitor ke situs katalitik AC. Contohnya adalah sitokrom oksidase. Untuk enzim ini, oksigen bertindak sebagai substrat. Garam asam hidrosianat merupakan penghambat sitokrom oksidase.
Regulasi alosterik
Dalam beberapa kasus, selain pusat aktif yang menentukan spesifisitas enzim, ada satu tautan lagi. Ini adalah komponen alosterik. Jika aktivator dengan nama yang sama mengikatnya, efisiensi enzim meningkat. Jika inhibitor bereaksi dengan pusat alosterik, maka aktivitas zat berkurang. Misalnya, adenilat siklase danguanylate cyclase adalah enzim dengan regulasi tipe alosterik.
