Artikel kami akan dikhususkan untuk mempelajari sifat-sifat zat yang menjadi dasar fenomena kehidupan di Bumi. Molekul protein hadir dalam bentuk non-seluler - virus, merupakan bagian dari sitoplasma dan organel sel prokariotik dan nuklir. Seiring dengan asam nukleat, mereka membentuk zat keturunan - kromatin dan membentuk komponen utama nukleus - kromosom. Memberi sinyal, membangun, katalitik, pelindung, energi - ini adalah daftar fungsi biologis yang dilakukan protein. Sifat fisikokimia protein adalah kemampuannya untuk melarutkan, mengendap, dan mengeluarkan garam. Selain itu, mereka mampu mendenaturasi dan, berdasarkan sifat kimianya, merupakan senyawa amfoter. Mari kita jelajahi lebih lanjut sifat-sifat protein ini.
Jenis monomer protein
20 jenis asam -amino adalah unit struktural protein. Selain radikal hidrokarbon, mereka mengandung gugus amino NH2- dan COOH-gugus karboksil. Gugus fungsi menentukan sifat asam dan basa dari monomer protein. Oleh karena itu, dalam kimia organik, senyawa golongan ini disebut zat amfoter. Ion hidrogen dari gugus karboksil di dalam molekul dapat dipisahkan dan terikat pada gugus amino. Hasilnya adalah garam internal. Jika terdapat beberapa gugus karboksil dalam molekulnya, maka senyawa tersebut akan bersifat asam, seperti asam glutamat atau asam aspartat. Jika gugus amino mendominasi, asam amino bersifat basa (histidin, lisin, arginin). Dengan jumlah gugus fungsi yang sama, larutan peptida memiliki reaksi netral. Telah ditetapkan bahwa kehadiran ketiga jenis asam amino mempengaruhi fitur apa yang akan dimiliki protein. Sifat fisikokimia protein: kelarutan, pH, muatan makromolekul, ditentukan oleh rasio asam amino asam dan basa.
Faktor apa yang mempengaruhi kelarutan peptida
Mari kita cari tahu semua kriteria yang diperlukan yang menjadi dasar proses hidrasi atau solvasi makromolekul protein. Ini adalah: konfigurasi spasial dan berat molekul, ditentukan oleh jumlah residu asam amino. Ini juga memperhitungkan rasio bagian polar dan non-polar - radikal yang terletak di permukaan protein dalam struktur tersier dan muatan total makromolekul polipeptida. Semua sifat di atas secara langsung mempengaruhi kelarutan protein. Mari kita lihat mereka lebih dekat.
Globulus dan kemampuannya untuk menghidrasi
Jika struktur luar peptida berbentuk bola, maka biasanya membicarakan struktur globularnya. Ini distabilkan oleh ikatan hidrogen dan hidrofobik, serta oleh gaya tarik elektrostatik dari bagian makromolekul yang bermuatan berlawanan. Misalnya, hemoglobin, yang membawa molekul oksigen melalui darah, dalam bentuk kuartenernya terdiri dari empat fragmen mioglobin, disatukan oleh heme. Protein darah seperti albumin, - dan -globulin mudah berinteraksi dengan substansi plasma darah. Insulin adalah peptida globular lain yang mengatur kadar glukosa darah pada mamalia dan manusia. Bagian hidrofobik dari kompleks peptida tersebut terletak di tengah struktur kompak, sedangkan bagian hidrofilik terletak di permukaannya. Ini memberi mereka pelestarian sifat asli dalam media cair tubuh dan menggabungkannya ke dalam kelompok protein yang larut dalam air. Pengecualian adalah protein globular yang membentuk struktur mosaik membran sel manusia dan hewan. Mereka terkait dengan glikolipid dan tidak larut dalam cairan antar sel, yang memastikan peran penghalang mereka dalam sel.
Fibrillar peptides
Kolagen dan elastin, yang merupakan bagian dari dermis dan menentukan kekencangan dan elastisitasnya, memiliki struktur berserabut. Mereka mampu meregangkan, mengubah konfigurasi spasial mereka. Fibroin adalah protein sutera alami yang diproduksi oleh larva ulat sutera. Ini mengandung serat struktural pendek, yang terdiri dari asam amino dengan massa kecil dan panjang molekul. Ini adalah, pertama-tama, serin, alanin dan glisin. Miliknyarantai polipeptida berorientasi dalam ruang dalam arah vertikal dan horizontal. Substansi milik polipeptida struktural dan memiliki bentuk berlapis. Tidak seperti polipeptida globular, kelarutan protein yang terdiri dari fibril sangat rendah, karena radikal hidrofobik dari asam aminonya terletak di permukaan makromolekul dan menolak partikel pelarut polar.
Keratin dan fitur strukturnya
Mempertimbangkan kelompok protein struktural bentuk fibrilar, seperti fibroin dan kolagen, perlu untuk memikirkan satu kelompok lagi peptida yang didistribusikan secara luas di alam - keratin. Mereka berfungsi sebagai dasar untuk bagian tubuh manusia dan hewan seperti rambut, kuku, bulu, wol, kuku, dan cakar. Apa itu keratin dalam hal struktur biokimianya? Telah ditetapkan bahwa ada dua jenis peptida. Yang pertama memiliki bentuk struktur sekunder spiral (α-keratin) dan merupakan dasar dari rambut. Yang lainnya diwakili oleh fibril berlapis yang lebih kaku - ini adalah -keratin. Ini dapat ditemukan di bagian tubuh hewan yang keras: kuku, paruh burung, sisik reptil, cakar mamalia pemangsa, dan burung. Apa itu keratin, berdasarkan fakta bahwa asam aminonya, seperti valin, fenilalanin, isoleusin, mengandung sejumlah besar radikal hidrofobik? Ini adalah protein yang tidak larut dalam air dan pelarut polar lainnya yang melakukan fungsi pelindung dan struktural.
Pengaruh pH medium pada muatan polimer protein
Sebelumnya kami menyebutkan bahwa gugus fungsi proteinmonomer - asam amino, tentukan sifatnya. Kami sekarang menambahkan bahwa muatan polimer juga tergantung pada mereka. Radikal ionik - gugus karboksil asam glutamat dan aspartat dan gugus amino arginin dan histidin - mempengaruhi muatan keseluruhan polimer. Mereka juga berperilaku berbeda dalam larutan asam, netral atau basa. Kelarutan protein juga tergantung pada faktor-faktor ini. Jadi, pada pH <7, larutan mengandung kelebihan konsentrasi proton hidrogen, yang menghambat pemecahan karboksil, sehingga muatan positif total pada molekul protein meningkat.
Akumulasi kation dalam protein juga meningkat dalam kasus media larutan netral dan dengan kelebihan monomer arginin, histidin dan lisin. Dalam lingkungan basa, muatan negatif molekul polipeptida meningkat, karena kelebihan ion hidrogen dihabiskan untuk pembentukan molekul air dengan mengikat gugus hidroksil.
Faktor yang menentukan kelarutan protein
Mari kita bayangkan situasi di mana jumlah muatan positif dan negatif pada heliks protein adalah sama. PH medium dalam hal ini disebut titik isoelektrik. Muatan total makromolekul peptida itu sendiri menjadi nol, dan kelarutannya dalam air atau pelarut polar lainnya akan minimal. Ketentuan teori disosiasi elektrolitik menyatakan bahwa kelarutan suatu zat dalam pelarut polar yang terdiri dari dipol akan semakin tinggi, semakin terpolarisasi partikel dari senyawa terlarut tersebut. Mereka juga menjelaskan faktor-faktor yang menentukan kelarutanprotein: titik isoelektriknya dan ketergantungan hidrasi atau solvasi peptida pada muatan total makromolekulnya. Kebanyakan polimer dari kelas ini mengandung kelebihan gugus -COO- dan memiliki sifat sedikit asam. Pengecualian adalah protein dan peptida membran yang disebutkan sebelumnya yang merupakan bagian dari zat inti hereditas - kromatin. Yang terakhir disebut histon dan memiliki sifat dasar yang jelas karena adanya sejumlah besar gugus amino dalam rantai polimer.
Perilaku protein dalam medan listrik
Untuk tujuan praktis, seringkali perlu untuk memisahkan, misalnya, protein darah menjadi fraksi atau makromolekul individu. Untuk melakukan ini, Anda dapat menggunakan kemampuan molekul polimer bermuatan untuk bergerak dengan kecepatan tertentu ke elektroda dalam medan listrik. Suatu larutan yang mengandung peptida dengan massa dan muatan yang berbeda ditempatkan pada suatu pembawa: kertas atau gel khusus. Dengan melewatkan impuls listrik, misalnya, melalui sebagian plasma darah, diperoleh hingga 18 fraksi protein individu. Di antara mereka: semua jenis globulin, serta protein albumin, yang tidak hanya merupakan komponen terpenting (menyumbang hingga 60% dari massa peptida plasma darah), tetapi juga memainkan peran sentral dalam proses osmosis. dan peredaran darah.
Bagaimana konsentrasi garam mempengaruhi kelarutan protein
Kemampuan peptida untuk membentuk tidak hanya gel, busa dan emulsi, tetapi juga larutan merupakan sifat penting yang mencerminkan karakteristik fisikokimianya. Misalnya, dipelajari sebelumnyaalbumin yang ditemukan dalam endosperm biji sereal, susu dan serum darah dengan cepat membentuk larutan berair dengan konsentrasi garam netral, seperti natrium klorida, dalam kisaran 3 hingga 10 persen. Dengan menggunakan contoh albumin yang sama, seseorang dapat mengetahui ketergantungan kelarutan protein pada konsentrasi garam. Mereka larut dengan baik dalam larutan tak jenuh amonium sulfat, dan dalam larutan lewat jenuh mereka mengendap secara terbalik dan, dengan penurunan lebih lanjut dalam konsentrasi garam dengan menambahkan sebagian air, mengembalikan kulit hidrasi mereka.
Menggaramkan
Reaksi kimia peptida yang dijelaskan di atas dengan larutan garam yang dibentuk oleh asam kuat dan basa disebut s alting out. Ini didasarkan pada mekanisme interaksi gugus fungsi bermuatan protein dengan ion garam - kation logam dan anion residu asam. Itu berakhir dengan hilangnya muatan pada molekul peptida, penurunan cangkang airnya, dan adhesi partikel protein. Akibatnya, mereka mengendap, yang akan kita bahas nanti.
presipitasi dan denaturasi
Aseton dan etil alkohol menghancurkan cangkang air yang mengelilingi protein dalam struktur tersier. Namun, hal ini tidak disertai dengan netralisasi total muatan di atasnya. Proses ini disebut presipitasi, kelarutan protein berkurang tajam, tetapi tidak berakhir dengan denaturasi.
Molekul peptida dalam keadaan aslinya sangat sensitif terhadap banyak parameter lingkungan, misalnya, terhadapsuhu dan konsentrasi senyawa kimia: garam, asam atau basa. Penguatan aksi kedua faktor ini pada titik isoelektrik mengarah pada penghancuran total stabilisasi intramolekul (jembatan disulfida, ikatan peptida), ikatan kovalen dan hidrogen dalam polipeptida. Terutama dengan cepat dalam kondisi seperti itu, peptida globular terdenaturasi, sementara benar-benar kehilangan sifat fisikokimia dan biologisnya.
