Transaminasi asam amino adalah proses transfer antarmolekul dari zat awal gugus amino ke asam keto tanpa pembentukan amonia. Mari kita pertimbangkan secara lebih rinci ciri-ciri reaksi ini, serta makna biologisnya.
Riwayat penemuan
Reaksi transaminasi asam amino ditemukan oleh ahli kimia Soviet Kritzman dan Brainstein pada tahun 1927. Para ilmuwan telah bekerja pada proses deaminasi asam glutamat dalam jaringan otot dan menemukan bahwa sebagai asam piruvat dan glutamat ditambahkan ke homogenat jaringan otot, alanin dan asam -ketoglutarat terbentuk. Keunikan dari penemuan itu adalah prosesnya tidak disertai dengan pembentukan amonia. Selama percobaan, mereka berhasil menemukan bahwa transaminasi asam amino adalah proses reversibel.
Saat reaksi berlangsung, enzim spesifik digunakan sebagai katalis, yang disebut aminoferase (transmaminase).
Fitur Proses
Asam amino yang terlibat dalam transaminasi dapat berupa senyawa monokarboksilat. Dalam penelitian laboratorium, ditemukan bahwa transaminasiasparagin dan glutamin dengan asam keto terdapat pada jaringan hewan.
Partisipasi aktif dalam transfer gugus amino membutuhkan piridoksal fosfat, yang merupakan koenzim transaminase. Dalam proses interaksi, pyridoxamine phosphate terbentuk darinya. Enzim bertindak sebagai katalis untuk proses ini: oksidase, pyridoxaminase.
Mekanisme reaksi
Transaminasi asam amino dijelaskan oleh ilmuwan Soviet Shemyakin dan Braunstein. Semua transaminase memiliki koenzim piridoksal fosfat. Reaksi transmisi yang dipercepatnya serupa dalam mekanisme. Proses berlangsung dalam dua tahap. Pertama, piridoksal fosfat mengambil gugus fungsi dari asam amino, menghasilkan pembentukan asam keto dan piridoksamin fosfat. Pada tahap kedua, ia bereaksi dengan asam -keto, piridoksal fosfat, asam keto yang sesuai, terbentuk sebagai produk akhir. Dalam interaksi tersebut, piridoksal fosfat adalah pembawa gugus amino.
Transaminasi asam amino dengan mekanisme ini dikonfirmasi dengan metode analisis spektral. Saat ini, ada bukti baru tentang keberadaan mekanisme seperti itu pada makhluk hidup.
Nilai dalam proses pertukaran
Apa peran transaminasi asam amino? Nilai dari proses ini cukup besar. Reaksi-reaksi ini umum terjadi pada tumbuhan dan mikroorganisme, pada jaringan hewan karena ketahanannya yang tinggi terhadap bahan kimia, fisik,faktor biologis, spesifisitas stereokimia mutlak dalam kaitannya dengan asam D- dan L-amino.
Makna biologis dari transaminasi asam amino telah dianalisis oleh banyak ilmuwan. Ini telah menjadi subjek studi rinci dalam proses metabolisme asam amino. Dalam perjalanan penelitian diajukan hipotesis tentang kemungkinan terjadinya proses transaminasi asam amino menggunakan transdeaminasi. Euler menemukan bahwa pada jaringan hewan hanya asam L-glutamat yang dideaminasi dari asam amino dengan kecepatan tinggi, prosesnya dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase.
Proses deaminasi dan transaminasi asam glutamat adalah reaksi reversibel.
signifikansi klinis
Bagaimana transaminasi asam amino digunakan? Signifikansi biologis dari proses ini terletak pada kemungkinan melakukan uji klinis. Misalnya, serum darah orang sehat memiliki 15 hingga 20 unit transaminase. Dalam kasus lesi jaringan organik, kerusakan sel diamati, yang mengarah pada pelepasan transaminase ke dalam darah dari lesi.
Dalam kasus infark miokard, secara harfiah setelah 3 jam, tingkat aspartat aminotransferase meningkat menjadi 500 unit.
Bagaimana transaminasi asam amino digunakan? Biokimia melibatkan tes transaminase, sesuai dengan hasil diagnosis pasien, dan metode pengobatan yang efektif untuk penyakit yang diidentifikasi dipilih.
Kit khusus digunakan untuk tujuan diagnostik di klinik penyakitbahan kimia untuk deteksi cepat lactate dehydrogenase, creatine kinase, aktivitas transaminase.
Hypertransaminesemia diamati pada penyakit ginjal, hati, pankreas, serta dalam kasus keracunan karbon tetraklorida akut.
Transaminasi dan deaminasi asam amino digunakan dalam diagnostik modern untuk mendeteksi infeksi hati akut. Hal ini disebabkan oleh peningkatan tajam alanine aminotransferase pada beberapa masalah hati.
Peserta Transaminasi
Asam glutamat memiliki peran khusus dalam proses ini. Distribusi yang luas dalam jaringan tumbuhan dan hewan, spesifisitas stereokimia untuk asam amino, dan aktivitas katalitik telah menjadikan transaminase sebagai subjek studi di laboratorium penelitian. Semua asam amino alami (kecuali metionin) berinteraksi dengan asam -ketoglutarat selama transaminasi, menghasilkan pembentukan keto- dan asam glutamat. Ini mengalami deaminasi di bawah aksi glutamat dehidrogenase.
Opsi deaminasi oksidatif
Ada tipe langsung dan tidak langsung dari proses ini. Deaminasi langsung melibatkan penggunaan enzim tunggal sebagai katalis; produk reaksinya adalah asam keto dan amonia. Proses ini dapat berlangsung secara aerobik, dengan asumsi adanya oksigen, atau secara anaerobik (tanpa molekul oksigen).
Fitur deaminasi oksidatif
D-oksidase asam amino bertindak sebagai katalis proses aerobik, dan oksidase asam L-amino akan bertindak sebagai koenzim. Zat-zat ini ada dalam tubuh manusia, tetapi aktivitasnya minimal.
Varian anaerobik dari deaminasi oksidatif dimungkinkan untuk asam glutamat, glutamat dehidrogenase bertindak sebagai katalis. Enzim ini ada di mitokondria semua organisme hidup.
Dalam deaminasi oksidatif tidak langsung, dua tahap dibedakan. Pertama, gugus amino ditransfer dari molekul asli ke senyawa keto, keto dan asam amino baru terbentuk. Selanjutnya, ketoskeleton mengkatabolisme dengan cara tertentu, berpartisipasi dalam siklus asam trikarboksilat dan respirasi jaringan, produk akhirnya adalah air dan karbon dioksida. Dalam kasus kelaparan, kerangka karbon asam amino glukogenik akan digunakan untuk membentuk molekul glukosa dalam glukoneogenesis.
Tahap kedua melibatkan eliminasi gugus amino melalui deaminasi. Dalam tubuh manusia, proses serupa hanya mungkin untuk asam glutamat. Sebagai hasil dari interaksi ini, asam -ketoglutarat dan amonia terbentuk.
Kesimpulan
Penentuan aktivitas dua enzim transaminasi aspartat aminotransferase dan alanine aminotransferase telah ditemukan aplikasinya dalam pengobatan. Enzim-enzim ini dapat berinteraksi secara reversibel dengan asam -ketoglutarat, mentransfer gugus amino fungsional dari asam amino ke dalamnya,membentuk senyawa keto dan asam glutamat. Terlepas dari kenyataan bahwa aktivitas enzim ini meningkat pada penyakit otot jantung dan hati, aktivitas maksimum ditemukan dalam serum darah untuk AST, dan untuk ALT pada hepatitis.
Asam amino sangat diperlukan dalam sintesis molekul protein, serta pembentukan banyak senyawa biologis aktif lainnya yang dapat mengatur proses metabolisme dalam tubuh: hormon, neurotransmiter. Selain itu, mereka adalah donor atom nitrogen dalam sintesis zat yang mengandung nitrogen non-protein, termasuk kolin, kreatin.
Ketabolisme asam amino dapat digunakan sebagai sumber energi untuk sintesis asam adenosin trifosfat. Fungsi energi asam amino adalah nilai khusus dalam proses kelaparan, serta diabetes mellitus. Metabolisme asam amino memungkinkan Anda untuk membangun hubungan antara berbagai transformasi kimia yang terjadi pada organisme hidup.
Tubuh manusia mengandung sekitar 35 gram asam amino bebas, dan kandungan darahnya adalah 3565 mg/dL. Sejumlah besar dari mereka memasuki tubuh dari makanan, selain itu, mereka berada di jaringan mereka sendiri, mereka juga dapat dibentuk dari karbohidrat.
Dalam banyak sel (kecuali eritrosit) mereka digunakan tidak hanya untuk sintesis protein, tetapi juga untuk pembentukan purin, nukleotida pirimidin, amina biogenik, fosfolipid membran.
Pada siang hari, sekitar 400 g senyawa protein dipecah menjadi asam amino dalam tubuh manusia, dan proses sebaliknya terjadi dalam jumlah yang kurang lebih sama.
Kainprotein tidak mampu melakukan biaya asam amino untuk sintesis senyawa organik lainnya dalam kasus katabolisme.
Dalam proses evolusi, umat manusia telah kehilangan kemampuan untuk mensintesis banyak asam amino sendiri, oleh karena itu, untuk menyediakan tubuh dengan mereka secara penuh, perlu untuk mendapatkan senyawa yang mengandung nitrogen dari makanan. Proses kimia di mana asam amino berpartisipasi masih menjadi subjek studi oleh ahli kimia dan dokter.
