Sistem limfatik manusia melakukan sejumlah fungsi perlindungan penting yang mencegah perkembangan mikroorganisme atau virus patogen dalam media cair, sel, dan jaringan. Limfosit B bertanggung jawab atas imunitas humoral, yang dengan pematangan lebih lanjut, mensintesis imunoglobulin (Ig). Struktur zat ini memungkinkan Anda untuk menemukan, menandai, dan menghancurkan antigen yang telah masuk ke dalam tubuh. Apa ciri-ciri molekul?
Sel plasma
Semua sel limfatik tubuh manusia dibagi menjadi dua kelompok besar: limfosit-T dan limfosit-B. Yang pertama bertanggung jawab untuk imunitas seluler, menyerap antigen dalam proses fagositosis. Tugas yang terakhir adalah mensintesis antibodi spesifik - imunitas humoral.
B-limfosit ditentukan di organ limfoid sekunder (kelenjar getah bening, limpa), dan kemudian membentuk populasi sel plasma, yang juga disebut sel plasma. Mereka selanjutnya bermigrasi ke sumsum tulang merah, selaput lendir dan jaringan.
Plasmosit mencapai ukuran besar (hingga 20 mikron), diwarnai secara basofil, yaitu ungu dengan bantuan pewarna. Berada di tengahdari sel-sel ini adalah inti besar dengan gumpalan khas heterokromatin, yang menyerupai jari-jari roda.
Sitoplasma berwarna lebih terang daripada nukleus. Ini menampung pusat transportasi yang kuat, yang terdiri dari retikulum endoplasma dan aparatus Golgi. AH berkembang cukup kuat, membentuk apa yang disebut halaman terang sel.
Semua struktur ini ditujukan untuk sintesis antibodi yang bertanggung jawab atas imunitas humoral. Struktur molekul imunoglobulin memiliki karakteristiknya sendiri, sehingga pematangan struktur ini secara bertahap dan berkualitas tinggi dalam proses sintesis adalah penting.
Sebenarnya, inilah mengapa jaringan EPS dan aparat Golgi yang begitu padat telah dikembangkan. Juga, aparatus genetik sel plasma, tertutup dalam nukleus, terutama ditujukan untuk sintesis protein antibodi. Sel plasma dewasa adalah contoh dari tingkat determinasi yang tinggi, sehingga jarang membelah.
Struktur antibodi imunoglobulin
Molekul yang sangat terspesialisasi ini adalah glikoprotein karena memiliki bagian protein dan karbohidrat. Kami tertarik pada kerangka imunoglobulin.
Sebuah molekul terdiri dari 4 rantai peptida: dua rantai berat (rantai-H) dan dua rantai ringan (rantai-L). Mereka terhubung satu sama lain melalui ikatan disulfida, dan sebagai hasilnya, kita dapat mengamati bentuk molekulnya, menyerupai ketapel.
Struktur imunoglobulin ditujukan untuk terhubung dengan antigen menggunakan fragmen Fab tertentu. Di ujung bebas "ketapel", masing-masing wilayah tersebut dibentuk oleh dua domain variabel: satu dari berat dansatu dari rantai ringan. Domain permanen berfungsi sebagai perancah (3 di setiap rantai berat dan satu di rantai ringan).
Mobilitas ujung variabel imunoglobulin disediakan oleh adanya daerah engsel di tempat ikatan disulfida terbentuk antara dua rantai-H. Ini sangat menyederhanakan proses interaksi antigen-antibodi.
Ujung ketiga dari molekul, yang tidak berinteraksi dengan molekul asing, tetap tidak dipertimbangkan. Ini disebut wilayah Fc dan bertanggung jawab atas perlekatan imunoglobulin ke membran sel plasma dan sel lain. Omong-omong, rantai ringan dapat terdiri dari dua jenis: kappa (κ) dan lambda (λ). Mereka saling berhubungan oleh ikatan disulfida. Ada juga lima jenis rantai berat, yang dengannya berbagai jenis imunoglobulin diklasifikasikan. Ini adalah rantai -(alfa), -(delta), -(epsilon), -(gamma) -(mu).
Beberapa antibodi mampu membentuk struktur polimer yang distabilkan oleh peptida-J tambahan. Beginilah cara dimer, trimer, tetramer atau pentomer dari Ig jenis tertentu terbentuk.
Rantai S tambahan lainnya adalah karakteristik dari imunoglobulin sekretori, struktur dan biokimianya memungkinkan mereka berfungsi di selaput lendir mulut atau usus. Rantai ekstra ini mencegah enzim alami memecah molekul antibodi.
Struktur dan kelas imunoglobulin
Keragaman antibodi dalam tubuh kita menentukan variabilitas fungsi kekebalan humoral. Setiap kelas Igmemiliki ciri khas tersendiri, sehingga tidak sulit untuk menebak peran mereka dalam sistem kekebalan tubuh.
Struktur dan fungsi imunoglobulin secara langsung bergantung satu sama lain. Pada tingkat molekuler, mereka berbeda dalam urutan asam amino dari rantai berat, jenis yang telah kami sebutkan. Oleh karena itu, ada 5 jenis imunoglobulin: IgG, IgA, IgE, IgM dan IgD.
Fitur imunoglobulin G
IgG tidak membentuk polimer dan tidak berintegrasi ke dalam membran sel. Kehadiran rantai gamma-berat terungkap dalam komposisi molekul.
Fitur khas dari kelas ini adalah fakta bahwa hanya antibodi ini yang mampu menembus sawar plasenta dan membentuk pertahanan kekebalan janin.
IgG membentuk 70-80% dari semua antibodi serum, sehingga molekulnya mudah dideteksi dengan metode laboratorium. Dalam darah, 12 g / l adalah kandungan rata-rata kelas ini, dan angka ini biasanya dicapai pada usia 12 tahun.
Struktur imunoglobulin G memungkinkan Anda melakukan fungsi berikut:
- Detoksifikasi.
- Opsonisasi antigen.
- Memulai sitolisis yang diperantarai komplemen.
- Penyajian antigen ke sel pembunuh.
- Memastikan kekebalan bayi baru lahir.
Imunoglobulin A: fitur dan fungsi
Kelas antibodi ini terdapat dalam dua bentuk: serum dan sekretori.
Dalam serum darah, IgA membentuk 10-15% dari semua antibodi, dan jumlah rata-ratanyaadalah 2,5 g/l pada usia 10 tahun.
Kami lebih tertarik pada bentuk sekretori imunoglobulin A, karena sekitar 60% molekul kelas antibodi ini terkonsentrasi di selaput lendir tubuh.
Struktur imunoglobulin A juga dibedakan oleh variabilitasnya karena adanya peptida-J, yang dapat berpartisipasi dalam pembentukan dimer, trimer atau tetramer. Karena itu, satu kompleks antibodi tersebut mampu mengikat sejumlah besar antigen.
Selama pembentukan IgA, komponen lain melekat pada molekul - S-protein. Tugas utamanya adalah melindungi seluruh kompleks dari aksi destruktif enzim dan sel lain dari sistem limfatik manusia.
Imunoglobulin A ditemukan di selaput lendir saluran pencernaan, sistem genitourinari, dan saluran pernapasan. Molekul IgA menyelubungi partikel antigenik, sehingga mencegah adhesinya ke dinding organ berongga.
Fungsi kelas antibodi ini adalah sebagai berikut:
- Netralisasi antigen.
- Penghalang pertama dari semua molekul imunitas humoral.
- Opsonisasi dan beri label antigen.
Imunoglobulin M
Perwakilan kelas IgM dibedakan berdasarkan ukuran molekul yang besar, karena kompleksnya adalah pentamer. Seluruh struktur didukung oleh protein-J, dan tulang punggung molekul adalah rantai berat tipe-nu.
Struktur pentamerik adalah karakteristik dari bentuk sekretori imunoglobulin ini, tetapi ada juga monomer. Yang terakhir melekat pada membranB-limfosit, sehingga membantu sel untuk mendeteksi elemen patogen dalam cairan tubuh.
Hanya 5-10% IgM dalam serum darah, dan kandungannya rata-rata tidak melebihi 1 g/l. Antibodi dari kelas ini adalah yang tertua dalam hal evolusi, dan mereka disintesis hanya oleh limfosit B dan prekursornya (plasmosit tidak mampu melakukan ini).
Jumlah antibodi M meningkat pada bayi baru lahir, karena. ini merupakan faktor dalam sekresi intens IgG. Stimulasi tersebut berdampak positif bagi perkembangan kekebalan bayi.
Struktur imunoglobulin M tidak memungkinkan untuk melewati penghalang plasenta, sehingga deteksi antibodi ini dalam cairan janin menjadi sinyal pelanggaran mekanisme metabolisme, infeksi atau cacat pada plasenta.
Fungsi IgM:
- Netralisasi.
- Opsonisasi.
- Aktivasi sitolisis yang bergantung pada komplemen.
- Pembentukan kekebalan bayi baru lahir.
Fitur imunoglobulin D
Jenis antibodi ini masih sedikit dipelajari, sehingga perannya dalam tubuh belum sepenuhnya dipahami. IgD hanya terjadi dalam bentuk monomer; dalam serum darah, molekul ini membentuk tidak lebih dari 0,2% dari semua antibodi (0,03 g/l).
Fungsi utama imunoglobulin D adalah penerimaan di dalam membran limfosit B, tetapi hanya 15% dari seluruh populasi sel ini yang memiliki IgD. Antibodi dilekatkan menggunakan Fc-terminus molekul, dan rantai berat termasuk dalam kelas delta.
Struktur dan fungsiimunoglobulin E
Kelas ini membentuk sebagian kecil dari semua antibodi serum (0,00025%). IgE, juga dikenal sebagai reagin, sangat sitofilik: monomer imunoglobulin ini melekat pada membran sel mast dan basofil. Akibatnya, IgE mempengaruhi produksi histamin, yang mengarah pada perkembangan reaksi inflamasi.
Rantai berat tipe epsilon terdapat dalam struktur imunoglobulin E.
Karena jumlahnya yang sedikit, antibodi ini sangat sulit dideteksi dengan metode laboratorium dalam serum darah. Peningkatan IgE merupakan tanda diagnostik penting dari reaksi alergi.
Kesimpulan
Struktur imunoglobulin secara langsung mempengaruhi fungsinya di dalam tubuh. Imunitas humoral berperan besar dalam menjaga homeostasis, sehingga semua antibodi harus bekerja dengan jelas dan lancar.
Isi semua kelas Ig didefinisikan secara ketat untuk manusia. Setiap perubahan yang dicatat di laboratorium dapat menjadi alasan perkembangan proses patologis. Inilah yang digunakan dokter dalam praktiknya.
